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REVISIÓN, CARACTERIZACIÓN Y ANÁLISIS BIOINFORMÁTICO DE NUEVA DELHI METALO-β-LACTAMASA-1 (NDM-1) Y SUS VARIANTES
REVIEW, CHARACTERIZATION AND BIOINFORMATIC ANALYSIS OF NEW DELHI METALLO-ß-LACTAMASA-1 (NDM-1) AND ITS VARIANTS
DOI:
https://doi.org/10.15446/rev.fac.cienc.v12n1.104338Palabras clave:
PDB, PsiPred, SWISS-MODEL, NDM-1 (es)NDM-1, PDB, SWISS-MODEL, PsiPred (en)
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Tanto la enzima NDM-1, como sus variantes reportadas, presentan multiresistencia a distintos antibióticos para el tratamiento de patologías de tipo infeccioso. El presente trabajo muestra una revisión del mecanismo hidrolítico que sigue la enzima, un análisis bioinformático de la NDM-1 a NDM-16, algunas características genéticas, mutaciones y estudio del sitio activo. Se encontró que las 16 variantes presentan 14 mutaciones, utilizando como plantilla, la secuencia aminoacídica de NDM-1; además se establece la posibilidad de tomar estructuras de medicamentos como D-captopril para diseñar prototipos de mayor actividad y biodisponibilidad, así como baja toxicidad.
Both the NDM-1 enzyme and its reported variants present multiresistance to different antibiotics for the treatment of infectious diseases. The present work shows a revision of the hydrolytic mechanism that the enzyme follows, a bioinformatic analysis of NDM-1 to NDM-16, some genetic characteristics, mutations and study of the active site. It was found that the 16 variants present 14 mutations, using as a template, the aminoacidic sequence of NDM-1; It also establishes the possibility of taking drug structures such as D-captopril to design prototypes with greater activity and bioavailability, as well as low toxicity.
Referencias
Abarca, G., & Herrera, M. L. (2001). Betalactamasas: su importancia en la clínica y su detección en el laboratorio. Revista Médica del Hospital Nacional de Niños Dr. Carlos Sáenz Herrera, 36, 77-104.
Abhinav, K., & Jaiswal, A. (2013). NDM-1-New Delhi Metallo beta Lactamase: A Review. Angewandten Biologie Forschung, 1, 1.
Ackerman, S. H., & Gatti, D. L. (2013). Biapenem inactivation by B2 metallo β-lactamases: energy landscape of the hydrolysis reaction. PloS one, 8, e55136. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0055136
Alcaide, B., de Murga, R. M., Pardo, C., & Rodríguez-Ranera, C. (2004). Access to enantiopure polycyclic β-lactams by Diels–Alder reaction of novel inner-outer-ring 2-(silyloxy) dienes with a carbacepham skeleton. Tetrahedron letters, 45, 7255-7259. DOI: https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2004.08.022
Ali, A., Kumar, R., Iquebal, M. A., Jaiswal, S., Kumar, D. & Khan, A. U. (2019). Role of conserved residues in catalytic activity of NDM-1: an approach of site directed mutagenesis and molecular dynamics. DOI: https://doi.org/10.1039/C9CP02734C
Ariza, B., & León, A. (2013). Carbapenemasa Nueva Delhi tipo 1 (NDM): Descripción fenotípica, epidemiológica y tratamiento. Laboratorio Actual, 44.
Bebrone, C. (2007). Metallo-β-lactamases (classification, activity, genetic organization, structure, zinc coordination) and their superfamily. Biochemical pharmacology, 74, 1686-1701. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bcp.2007.05.021
Bebrone, C., Lassaux, P., Vercheval, L., Sohier, J. S., Jehaes, A., Sauvage, E., & Galleni, M. (2010). Current challenges in antimicrobial chemotherapy. Drugs, 70, 651-679. DOI: https://doi.org/10.2165/11318430-000000000-00000
Bush, K., & Jacoby, G. (2010). Updated functional classification of β-lactamases. Antimicrobial agents and chemotherapy, 54, 969-976. DOI: https://doi.org/10.1128/AAC.01009-09
Christopeit, T., & Leiros, H. K. S. (2016). Fragment-based discovery of inhibitor scaffolds targeting the metallo-β-lactamases NDM-1 and VIM-2. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters, 26, 1973-1977. DOI: https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2016.03.004
Cortés, J. (2011). Resistencia en enterobacterias: evolución, enzimas y ambiente. Infectio, 15, 145-146. DOI: https://doi.org/10.1016/S0123-9392(11)70077-7
Cruz, E. & Ramón, G. (2010). Modelación molecular de antibióticos betalactámicos. Medisur, 8, 13-19.
Deshpande, P., Rodrigues, C., Shetty, A., Kapadia, F., Hedge, A., & Soman, R. (2010). New Delhi Metallo-beta lactamase (NDM-1) in Enterobacteriaceae: treatment options with carbapenems compromised. The Journal of the Association of Physicians of India, 58, 147-149.
Dortet, L., Poirel, L., & Nordmann, P. (2014). Worldwide dissemination of the NDM-type carbapenemases in Gram-negative bacteria. BioMed research international, 2014. DOI: https://doi.org/10.1155/2014/249856
Escalona, J.; Carrasco, R.; Padrón, J.(2008) Introducción al diseño racional de fármacos., Ciudad de La Habana., Editorial Universitaria., Ministerio de Educación Superior. 45p.
Ghafur, A. (2010). An obituary--on the death of antibiotics!. The Journal of the Association of Physicians of India, 58, 143-144.
Gonzalez et al., (2015), Caracterización fenotípica y genotípica de perfiles de resistencia antimicrobiana de aislamientos bacterianos recuperados en Infecciones Asociadas a la Atención en Salud (IAAS) septiembre 2012 - diciembre 2014. [En línea]. Instituto nacional de salud, Bogotá, Colombia. [Consultado en agosto de 2022]. Disponible en: https://www.ins.gov.co/buscador/Informacin%20de%20laboratorio/Informe%20Vigilancia%20por%20Laboratorio%20Resistencia%20Antimicrobiana%20IAAS%202012-2014.pdf
Gordon, E., Mouz, N., Duee, E., & Dideberg, O. (2000). The crystal structure of the penicillin-binding protein 2x from Streptococcus pneumoniae and its acyl-enzyme form: implication in drug resistance. Journal of molecular biology, 299, 477-485. DOI: https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.3740
Guo, Y., Wang, J., Niu, G., Shui, W., Sun, Y., Zhou, H., ... & Rao, Z. (2011). A structural view of the antibiotic degradation enzyme NDM-1 from a superbug. Protein & cell, 2, 384-394. DOI: https://doi.org/10.1007/s13238-011-1055-9
Hall, B. G., Salipante, S. J., & Barlow, M. (2003). The metallo-β-lactamases fall into two distinct phylogenetic groups. Journal of molecular evolution, 57, 249-254. DOI: https://doi.org/10.1007/s00239-003-2471-0
Islam, N. U. (2013). An update on the status of potent inhibitors of metallo-β-lactamases. Scientia pharmaceutica, 81, 309-328. DOI: https://doi.org/10.3797/scipharm.1302-08
Kim, Y., Cunningham, M. A., Mire, J., Tesar, C., Sacchettini, J., & Joachimiak, A. (2013). NDM‐1, the ultimate promiscuous enzyme: substrate recognition and catalytic mechanism. The FASEB Journal, 27, 1917-1927. DOI: https://doi.org/10.1096/fj.12-224014
Lee, N. L., Yuen, K. Y., & Kumana, C. R. (2001). β-Lactam antibiotic and β-lactamase inhibitor combinations. Jama, 285, 386-388. DOI: https://doi.org/10.1001/jama.285.4.386
Lesk, A. (2019). Introduction to bioinformatics. Oxford university press.
Liang, Z., Li, L., Wang, Y., Chen, L., Kong, X., Hong, Y., : : :, & Jiang, H. (2011). Molecular basis of NDM-1, a new antibiotic resistance determinant. PLoS One, 8, e23606. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0023606
Liu, X. L., Shi, Y., Kang, J. S., Oelschlaeger, P., & Yang, K. W. (2015). Amino acid thioester derivatives: a highly promising scaffold for the development of metallo-β-lactamase L1 inhibitors. ACS medicinal chemistry letters, 6, 660-664. DOI: https://doi.org/10.1021/acsmedchemlett.5b00098
Ma, J., McLeod, S., MacCormack, K., Sriram, S., Gao, N., Breeze, A. L., & Hu, J. (2014). Real–Time Monitoring of New Delhi Metallo b–Lactamase Activity in Living Bacterial Cells by 1H NMR Spectroscopy. Angewandte Chemie International Edition, 8, 2130–2133. DOI: https://doi.org/10.1002/anie.201308636
Meini, M. R., Llarrull, L. I., & Vila, A. J. (2014). Evolution of metallo-β-lactamases: trends revealed by natural diversity and in vitro evolution. Antibiotics, 3, 285-316. DOI: https://doi.org/10.3390/antibiotics3030285
Moncada, M. (2014). Caracterización molecular de aislamientos de klebsiella pneumoniae portadores del genbla NDM-1 procedentes de una unidad neonatal en un hospital de Bogotá. Posgrado Interfacultades en Microbiología.
Morales-Moreno, Y., Medina-Marrero, R., Garcia-Bernal, M., Casanova-González, M., Rodríguez-Pérez, R., Fernández-López, N., ... & Rojas-Hernández, N. (2014). Actividad in vitro de furvina frente a bacterias Gram negativas multirresistentes. Revista CENIC. Ciencias Biológicas, 45, 052-057.
Murray, C. J., Ikuta, K. S., Sharara, F., Swetschinski, L., Aguilar, G. R., Gray, A., ... , & Naghavi, M. (2022). Global burden of bacterial antimicrobial resistance in 2019: a systematic analysis. The Lancet, 399, 629–655. DOI: https://doi.org/10.1016/S0140-6736(21)02724-0
OPS/OMS. (2014). Actualización Epidemiológica. Carbapenemasas tipo New Delhi metalobetalactamasas (NDM). [En línea]. [Consultado en agosto de 2022]. Disponible en: https://www.paho.org/hq/dmdocuments/2014/2014-mar-07-cha-carbapenemasas-actualizacion-epi.pdf
Ovalle M. et al. (2013). Vigilancia epidemiológica comunitaria en las entidades territoriales departamentales y distritales, Colombia, 2012, IQEN, 18, 111-120.
Papp-Wallace, K. M., Endimiani, A., Taracila, M. A., & Bonomo, R. A. (2011). Carbapenems: past, present, and future. Antimicrobial agents and chemotherapy, 55, 4943-4960. DOI: https://doi.org/10.1128/AAC.00296-11
Pathak, R. K., Singh, D. B. & Singh, R. (2022). Introduction to basics of bioinformatics. In Bioinformatics (pp. 1–15). Academic Press. DOI: https://doi.org/10.1016/B978-0-323-89775-4.00006-7
Pérez, M. (2009). Uso de técnicas separativas miniaturizadas como alternativa a la determinación de antibióticos beta-lactámicos en fármacos, aguas y alimentos.
Queenan, A., & Bush, K. (2007). Carbapenemases: the versatile β-lactamases. Clinical microbiology reviews, 20, 440-458. DOI: https://doi.org/10.1128/CMR.00001-07
Rahman, M.,& Khan, M. K. A. (2019). In silico based unraveling of New Delhi metallo-b-lactamase (NDM- 1) inhibitors from natural compounds: a molecular docking and molecular dynamics simulation study. Journal of Biomolecular Structure and Dynamics. DOI: https://doi.org/10.1080/07391102.2019.1627248
Rivière, G., Oueslati, S., Gayral, M., Créchet, J. B., Nhiri, N., Jacquet, E., ... & Morellet, N. (2020). NMR Characterization of the Influence of Zinc (II) Ions on the Structural and Dynamic Behavior of the New Delhi Metallo-Lactamase-1 and on the Binding with Flavonols as Inhibitors. omega, 5, 10466-10480. DOI: https://doi.org/10.1021/acsomega.0c00590
Rojas, S. Y. S., Duarte, C., de Arias, M. N. G. & Ovalle, M. V. (2017). Emergencia de Providencia rettgeri NDM-1 en dos departamentos de Colombia, 2012-2013. Enfermedades infecciosas y microbiología clínica, 35, 358–358. DOI: https://doi.org/10.1016/j.eimc.2015.05.011
Rolain, J. M., Parola, P., & Cornaglia, G. (2010). New Delhi metallo-beta-lactamase (NDM-1): towards a new pandemia? Clinical Microbiology and Infection, 16, 1699-1701. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1469-0691.2010.03385.x
Salari-Jazi, A., Mahnam, K., Sadeghi, P., Damavandi, M. S., & Faghri, J. (2021). Discovery of potential inhibitors against New Delhi metallo-lactamase-1 from natural compounds: In silico-based methods. Scientific reports, 11, 1–20. DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-021-82009-6
Shen, B., Yu, Y., Chen, H., Cao, X., Lao, X., Fang, Y., ... & Zheng, H. (2013). Inhibitor discovery of full-length New Delhi metallo-β-lactamase-1 (NDM-1).PloS one, 8, e62955. DOI: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0062955
Skagseth, S., Akhter, S., Paulsen, M. H., Muhammad, Z., Lauksund, S., Samuelsen, Ø., ... & Bayer, A. (2017). Metallo-β-lactamase inhibitors by bioisosteric replacement: Preparation, activity and binding. European journal of medicinal chemistry, 135, 159-173. DOI: https://doi.org/10.1016/j.ejmech.2017.04.035
Strynadka, N. C., Adachi, H., Jensen, S. E., Johns, K., Sielecki, A., Betzel, C., : : : & James, M. N. (1992). Molecular structure of the acyl-enzyme intermediate in b-lactam hydrolysis at 1.7 Å resolution. Nature, 359, 700–705. DOI: https://doi.org/10.1038/359700a0
Suárez, C., & Gudiol, F. (2009). Antibióticos betalactámicos. Enfermedades infecciosas y microbiología clínica, 27, 116-129. DOI: https://doi.org/10.1016/j.eimc.2008.12.001
Suárez, C. J., Kattán, J. N., GUZMÁN, A., & Villegas, M. V. (2006). Mecanismos de resistencia a carbapenems en P. aeruginosa, Acinetobacter y Enterobacteriaceae y estrategias para su prevención y control. Infectio, 10, 85-93.
Valencia, E. (2014). Diseño racional de compuestos espirotiazolidónicos, pirazolotiazolidónicos y pirazolo ß-lactámicos con potencial actividad antimicrobiana. Departamento de Química.
Vignoli, R., & Seija, V. (2006). Principales mecanismos de resistencia antibiótica. Temas de bacteriología y Virología. Instituto de Higiene, 649-662.
Walsh, T. R., Toleman, M. A., Poirel, L. & Nordmann, P. (2005). Metallo-b-lactamases: the quiet before the storm?. Clinical microbiology reviews, 18, 306–325. DOI: https://doi.org/10.1128/CMR.18.2.306-325.2005
Yacoby, I., & Benhar, I. (2007). Targeted anti bacterial therapy. Infectious Disorders-Drug Targets (Formerly Current Drug Targets-Infectious Disorders), 7, 221-229. DOI: https://doi.org/10.2174/187152607782109998
Yang, S. K., Kang, J. S., Oelschlaeger, P., & Yang, K. W. (2015). Azolylthioacetamide: a highly promising scaffold for the development of metallo-β-lactamase inhibitors. ACS medicinal chemistry letters, 6, 455-460. DOI: https://doi.org/10.1021/ml500534c
Yong, D., Toleman, M. A., Giske, C. G., Cho, H. S., Sundman, K., Lee, K., & Walsh, T. R. (2009). Characterization of a new metallo-β-lactamase gene, bla NDM-1, and a novel erythromycin esterase gene carried on a unique genetic structure in Klebsiella pneumoniae sequence type 14 from India. Antimicrobial agents and chemotherapy, 53, 5046-5054. DOI: https://doi.org/10.1128/AAC.00774-09
Zapun, A., Contreras-Martel, C., & Vernet, T. (2008). Penicillin-binding proteins and β-lactam resistance. FEMS microbiology reviews, 32, 361-385. DOI: https://doi.org/10.1111/j.1574-6976.2007.00095.x
Zhang, Y. L., Yang, K. W., Zhou, Y. J., LaCuran, A. E., Oelschlaeger, P., & Crowder, M. W. (2014). Diaryl‐substituted azolylthioacetamides: inhibitor discovery of New Delhi Metallo‐β‐Lactamase‐1 (NDM‐1). ChemMedChem, 9, 2445-2448. DOI: https://doi.org/10.1002/cmdc.201402249
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