Publicado

1993-07-01

Relación entre el receptor de la favina y la galactosil uridil transferasa de la membrana de eritrocitos

Palabras clave:

Galactosil transferasa, Receptor de Favina, Lectina, Poliacrilamida (es)

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Autores/as

  • María Inés Silva Universidad Nacional de Colombia
  • Virginia Montes de Gómez Universidad Nacional de Colombia
La extracción y purificación de un receptor de la favina fue realizada a partir de la membrana de eritrocitos, empleando para ello básicamente la cromatografía de intercambio iónico sobre DEAE-celulosa con miras a establecer su relación con la actividad de la Galactosa 1-fosfato Uridil Transferasa (EC 2.7.7.12), OUT. Se obtuvo una proteína con un alto grado de pureza (determinada por electroforesis sobre poliacrilamida en ausencia y presencia de SDS) que presenta un peso molecular de 58.000 daltons y otra fracción que también interacttía con la favina y que contiene por lo menos seis proteínas de pesos moleculares entre 23.000 y 71.000 daltons. La fracción cromatográfica que contiene la proteína de 58.000 daltons presenta actividad de OUT, sin embargo esta actividad es inestable y se pierde después de mantener la muestra a 4'C durante 24 horas. De acuerdo a nuestros resultados, la dos actividades (receptor y actividad enzimática) no interfieren entre si a pesar de encontrarse sobre la misma fracción proteica.

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