Publicado

2012-05-01

INTERACCIÓN DE LA GLUTAMINA SINTETASA (GS) Y EL PÉPTIDO β -AMILOIDE COMO UNA ESTRATEGIA DE PURIFICACIÓN

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Autores/as

  • Sonia Luz Albarracín Pontificia Universidad Javeriana
  • Edwin Rodríguez Pontificia Universidad Javeriana
  • Gerardo Pérez Universidad Nacional de Colombia
  • Edgar Antonio Reyes Universidad Nacional de Colombia
La enfermedad de Alzheimer (EA) es
la forma de demencia más común en la
edad adulta. Se manifiesta con la pérdida
progresiva de la memoria a medida que
las neuronas en la corteza cerebral y el
hipocampo mueren. En todas las formas
de EA se evidencia aumento de la expresión
de diferentes proteínas, así como
la presencia de agregados insolubles de
péptido-β-amiloide (PBA). La glutamina
sintetasa (GS) es una enzima clave en el
metabolismo del glutamato y en la detoxificación
de amonio (NH4+). Previamente
se ha reportado una posible interacción
GS-PBA que puede estar asociada con
EA. En este trabajo se realizó la purificación
de la enzima cerebral de rata a partir
de un extracto sometido a precipitación
fraccionada con (NH4)2SO4 del 20-60 %
de saturación y posteriormente a través
de cromatografías sucesivas de filtración
en gel, intercambio iónico y afinidad. El
peso molecular del complejo fue calculado
en 137 kDa por el orden de elución
en la columna de filtración. Se identificó
interacción de la enzima con PBA
1-40, lográndose la purificación de una
sola banda de 45 kDa, correspondiente a
la forma monomérica de la GS. En este
trabajo se presenta un nuevo método de
purificación de la enzima y se demuestra
la interacción de GS con el PBA. Se propone
que esta interacción GS-PBA puede
ser uno de los procesos que se presentan
en la enfermedad al explicar la reducción
de la actividad de la enzima en pacientes con EA, ya que podría alterar el ciclo
glutamato-glutamina y generar cambios
en el entorno celular que favorecen excitotoxicidad
por glutamato típica de los
procesos de neurodegeneración.

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