MODIFICACIÓN DEL ESQUELETO PEPTÍDICO DE FRAGMENTOS DE LA PROTEÍNA MSP-1 DEL Plasmodium falciparum: SÍNTESIS EN FASE SÓLIDA DE PSEUDOPÉPTIDOS AMIDA REDUCIDA
Palabras clave:
enlace peptídico, esqueleto peptídico, pseudopéptido, estructura tridimensional (es)Descargas
en el hospedero humano. Uno de estos antígenos es la proteína de superficie del merozoito MSP-1, una glicoproteína de 195 kDa en su forma madura.
Recientemente se identificaron los péptidos de esta proteína con alta capacidad de unión a glóbulos rojos (GR). Entre todos ellos, el péptido sintético codificado 1585, cuya estructura primaria
1282EVLYLKPLAGVYRSLKKQLE1301 pertenece al amino terminal del fragmento de 42 kDa de la proteína MSP-1, mostró propiedades de unión específica a GR. Posteriormente, se identificó el motivo de unión cuya secuencia de aminoácidos es
LKP-A. Con el objeto de evaluar el papel del enlace peptídico en la modulación estructural del esqueleto peptídico se diseñaron pseudopéptidos amida reducida, mediante la sustitución de enlaces peptídicos normales de la forma [CO-NH] del motivo de unión a GR por el enlace Y[CH2NH]. De esta manera se obtuvieron
formas monoméricas y poliméricas pseudopeptídicas del 1585. En este estudio reportamos algunas de las propiedades físicas y químicas de los pseudopéptidos análogos del 1585.
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